乌鳢胰蛋白酶的分离纯化和性质分析
  • 【摘要】

    经过组织搅碎、硫酸铵分级沉淀、DEAE-Sepharose阴离子交换层析和Sephacryl S-200HR凝胶过滤层析等方法从野生乌鳢内脏中分离纯化出两种胰蛋白酶分别记为胰蛋白酶A和胰蛋白酶B.SDS-PAGE结果显示两种酶的分子量都为22 kDa左右.以Boc-Phe-Ser-Arg-MCA为底物,结果表明两种酶的最适温度为40℃,最适pH为9.0,在50℃以下和pH7.5-10.0范围内酶活

  • 【作者】

    周龙珍  蔡秋凤  刘光明  曹敏杰 

  • 【作者单位】

    集美大学生物工程学院

  • 【会议名称】

    2011年中国水产学会学术年会

  • 【会议时间】

    2011-11-15

  • 【会议地点】

    中国福建厦门

  • 【主办单位】

    中国水产学会

  • 【语种】

    chi

  • 【关键词】

    乌鳢  胰蛋白酶  抑制剂  底物特异性  动力学常数